揭示自噬的最后未知蛋白的身份
发布日期：2024-11-16 23:00:15
导读 微生物化学研究所的Nobuo Noda博士和Kazuaki Matoba博士发现，Atg9是一种介导自噬的蛋白，在脂质双层的两层之间具有磷脂转运活性(脂质scr
微生物化学研究所的Nobuo Noda博士和Kazuaki Matoba博士发现，Atg9是一种介导自噬的蛋白，在脂质双层的两层之间具有磷脂转运活性(脂质scramblase活性)并被阐明。蛋白质的活性导致自噬体膜膨胀。
自噬体的形成是确定自噬降解目标的重要步骤，自噬是细胞内蛋白质降解的机制之一。尽管该研究小组先前已经发现，脂质转移蛋白Atg2可从内质网转移磷脂，但利用转运的磷脂使膜膨胀的方式仍然未知。
该研究小组通过体外实验证明，酵母和人类Atg9(一种功能未知的膜蛋白)表现出脂质扰乱酶的活性。此外，通过冷冻电子显微镜检查酵母Atg9的三维结构的结果，他们发现Atg9具有连接脂质双层的两个膜小叶的孔。他们还发现，成孔氨基酸的突变导致体外Atg9的脂质稀疏酶活性丧失，并抑制了酵母中自噬体的形成。因此，他们揭示了一种崭新的机制，即Atg9是一种新型乱序酶。与脂质转移蛋白Atg2结合，这两种蛋白可形成自噬体。
自噬领域中一个长期存在的问题，即分离膜膨胀机制的阐明为加速研究提供了希望，这将有助于对自噬体形成的分子机制的全面理解。由于加深了对自噬小体形成机制的了解，通过人工自噬控制，有望促进治疗和预防各种疾病的研究和发展。
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